Synthetische Biomoleküle

Die Nachwuchsgruppe Synthetische Biomoleküle beschäftigt sich mit einer speziellen Klasse von Proteinen, den so genannten Glykoproteinen, die mit Zuckerketten modifiziert sind. Diese Protein-Glykosylierung ist eine von zahlreichen posttranslationalen Modifikationen, die die chemische und biologische Komplexität von Proteinen erweitern. Zum Beispiel ändern oder regulieren die unterschiedlich verzweigten Kohlenhydratketten die Funktion der modifizierten Proteine.

Glykoproteine spielen bei vielen biologischen Prozessen eine entscheidende Rolle, etwa bei der Zell-Zell-Kommunikation und bei der Interaktion von Wirtszellen mit Krankheitserregern. Viele Glykoproteine sitzen an der Außenseite der Zellmembran, so dass ihre Zuckerketten als Ligand für andere Proteine dienen.

Bei zahlreichen Krankheiten, zum Beispiel bei Krebs, ist die Protein-Glykosylierung beeinträchtigt. Glykoproteine mit verändertem Glykosylierungsmuster, wie etwa die Mucin-Glykoproteine, gelten deshalb unter anderem als interessanter Ansatzpunkt für Antikörper-basierte Therapien. Zugleich spielt das veränderte Muster auch eine Rolle beim Verlauf von Krebserkrankungen und bei der Ausbreitung von Tumoren, da es zum Beispiel die Bindungsinteraktionen mit Immunzellen beeinflusst.

Die Nachwuchsgruppe Synthetische Biomoleküle entwickelt molekulare Werkzeuge wie synthetische Glykopeptide und „small molecules“, um Glykosylierungsprozesse zu untersuchen und besser zu verstehen. Mit diesen Tools will die Gruppe einerseits Analysemethoden im Bereich Glykoproteomik und Glykobiologie verbessern und andererseits neue Diagnose- und Therapieansätze für Krebs oder Erkrankungen der Atemwege entwickeln.