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Glykosylierungen – die Modifikation von Proteinen mit Zuckern –  stellen eine häufige post-translationale Prozessierungsform in eukaryotischen aber auch prokaryotischen Systemen dar. Entsprechend ihrer enormen strukturellen Variabilität erfüllen Glykosylierungen vielfältige Funktionen – Kontrolle der Proteinfaltung, zelluläre Transportsteuerung sowie Modulation von Protein-Protein Interaktionen, Proteinaktivität und –stabilität, um nur einige wenige zu nennen. Abnorme Glykosylierungsmuster können zu komplizierten Stoffwechselkrankheiten führen, die häufig nur aufwendig diagnostizierbar bzw. behandelbar sind. Denn obwohl die Bedeutung von Glykosylierungen seit Jahrzehnten bekannt ist und weiter erforscht wird, erfordert ihre vollständige Analyse den Einsatz verschiedener spezialisierter Techniken, um der Komplexität dieser Thematik gerecht zu werden. Am ISAS werden daher innovative Lösungsansätze für die Glykosylierungsanalyse entwickelt. Diese beinhalten state-of-the art flüssigchromatographische und massenspektrometrische Techniken und sind sowohl auf die qualitative wie quantitative Detektion von Modifikationsstellen und den daran gebundenen Zuckerstrukturen ausgerichtet.